Clasificación de Enzimas

1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo.
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas

2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas

3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas

4. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion
Isomerasas de azúcar
Epimerasas
Mutasas

5. Liasas
Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético.
Aldolasas
Decarboxilasas

6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP
Carboxilasas
Peptidosintetasas

Cinética Enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. En otros casos, se produce la unión simultánea de dos sustratos, como en el caso de la ADN polimerasa, que es capaz de incorporar un nucleótido (sustrato 1) a una hebra de ADN (sustrato 2). Aunque todos estos mecanismos suelen seguir una compleja serie de pasos, también suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidad final de toda la reacción. Esta etapa limitante puede consistir en una reacción química o en un cambio conformacional de la enzima o del sustrato.
El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo catalítico. Algunas enzimas modifican su conformación significativamente durante la reacción, en cuyo caso, puede ser crucial saber la estructura molecular de la enzima con y sin sustrato unido (se suelen usar análogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido).
Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados.
Sin embargo, no todas las catálisis biológicas son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y las enzimas radica en el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiadas y clasificadas por los mismos métodos.

Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversion de isomeros:

A -->B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B --->A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacci�n:

Acido acetacatico--->CO2 + acetona

Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidr�lisis:

A-B + H2 -->AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacci�n:

lactosa + agua-->glucosa + galactosa

Clase 2: TRANSFERASAS.

Catalizan la transferencia de un grupo quimico (distinto del hidrogeno) de un sustrato a otro, segun la reaccion:
A-B + C
A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccion representada en la Figura de la derecha:
glucosa + ATP
ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreduccion, es decir, transferencia de hidrogeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segun la reaccion general:
AH2 + B
A + BH2
Ared + Box
Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.